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热休克蛋白的定义与分子伴侣BiP的肽结合特异性
发表时间：2021-06-21 17:27
热休克蛋白又称应激蛋白，是生物体细胞在热诱导下合成的一组具有高度保守性的蛋白质。HSPs被发现与恶性肿瘤的发生、发展、复发及预后关系密切。而热休克70kDa蛋白是分子量约70kD的热休克蛋白，是热休克蛋白家族中组重要的一员，被称为主要热休克蛋白。HSP70家族蛋白分子量相近，等电点PH5.2-6.3之间和相似的胰蛋白酶肽谱，在几乎所有生物的应激细胞中常被高度诱导，具有保护机体和细胞的功能。
分子量70KD的热休克蛋白（诱导型）在正常细胞中水平较低，在应激状态下可明显升高，是热休克蛋白研究中最多的一种。HSP-70由两个结构域组成：一个结构域是ATP的结合位点，并且控制ATP的结合过程，另一个结构域是富含碳的肽链的结合位点，其中小肽段是蛋白质结合的缝隙。
目前，HSP70被认为是哺乳动物细胞HSPs中最重要，也是研究最为深入的HSPs家族，这与它所具有的生物学特性密切相关：生物界的普遍性，从原核生物到真核生物都有HSP70的表达，同一生物体内的不同组织内亦均有表达高度的保守性，不同生物来源的HSP70氨基酸序列有50%-90%的相似性，而且HSP70氨基酸序列的N端2/3部分较C端1/3部分还要保守得多。HSP70家族成员在细胞内的分布不同，但均具有与核苷酸特别是与ADP或ATP结合的特性。
在正常生理条件下，如细胞的增生和分化、胚胎的生长和发育、激素的刺激等，热休克蛋白即呈基础表达。
热休克蛋白家族(hsp70s)的成员可以区分折叠蛋白和未折叠蛋白。这一特性对于hsp70s作为分子伴侣的作用至关重要，并归因于肽结合位点的氨基酸特异性。对肽配体的特异性用一组随机序列但有确定链长的肽进行研究。肽结合位点选择脂肪残基，并将其容纳在能量相当于折叠蛋白质内部的环境中。
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